血红蛋白

的观点 更新2018年6月08

血红蛋白勇敢的红色徽章和贵族的蓝色血液都归功于血红蛋白,这种色素赋予了血液颜色。把它拿走,通过移除血细胞,得到的血浆是非常淡黄色的。血红蛋白结合氧气这使得血液携带的氧气量是单纯溶解氧气的70倍。没有它,比豌豆还大的活跃动物几乎无法生存。“如果没有血红蛋白的存在,人类可能永远不会获得龙虾所不具备的任何活动,或者,即使人类获得了这些活动,人类也只会获得像苍蝇那样微小的身体”(j·巴考特)。

血红蛋白,包含在血液的红细胞中,构成体内铁的主要部位,存在于所有脊椎动物物种中。在成人中,它是在发育中的红细胞中合成的骨髓许多蠕虫都有血红蛋白,但其他蠕虫和大多数软体动物都有不同的、更原始的携氧色素,这些色素没有存活到更高级的进化形式中。

血红蛋白不仅分配组织所需的氧气,而且是重要的气体储存。健康人每升血液中约有15克血红蛋白,这可以与每升200毫升氧气结合。身体静止时,组织仅排出动脉bl中约四分之一的可用氧气其他四分之三留在静脉血液中,返回肺部。这是一个重要的氧气储备,在工作和运动条件下可以调用。在典型的5升总血容量中,即使一半以上在静脉中,我们也有大约0.75升氧气与血球结合如果我们停止呼吸,例如屏住呼吸,这些储存将维持大脑功能最多几分钟,但如果没有它们,大脑功能几乎会立即停止。

血液中溶液中的游离氧量在向组织输送氧气方面没有重要作用。这个量取决于肺内气体的压力(见图)。如果我们呼吸纯氧,溶液中的氧气量几乎会增加7倍,它会成为对身体的重要贡献。如果我们在一个三大气压的房间里呼吸纯氧,我们需要的所有氧气都可以在溶液中携带,而不需要血红蛋白。这种治疗用于血红蛋白严重缺乏的情况下,但呼吸高压氧气有重大危险。

每个血红蛋白分子由四个含铁部分组成(血红素)和四条蛋白质链(球蛋白)1747年,孟菲尼发现了血液中含有铁的事实,他证明,如果血液被烧成灰烬,类似铁的颗粒可以被磁铁提取出来。血红蛋白的化学分析始于19世纪中叶,并在人类早期的一次伟大胜利中达到顶峰分子生物学在20世纪60年代,血红蛋白的完整化学结构被研究出来。

每个血红蛋白分子可以与四个氧分子结合,但不能与更多的氧分子结合。完整的结合称为血氧饱和度这个degree of combination depends on the pressure of the gas; in healthy humans the pressure in the alveoli of the lungs is above that needed for saturation. If the alveolar oxygen pressure is increased, for example by breathing more deeply or by inhaling pure oxygen, the haemoglobin in the blood will not take up any additional oxygen (see figure). However in patients with arterial blood not saturated with oxygen, for example with lung or心脏病,刺激呼吸或给氧应能增加血液中的氧含量,有益于健康或挽救生命。

氧与血红蛋白的结合与氧压并不是线性相关的,这对血红蛋白的功能至关重要。当氧分压降低到完全饱和所需的水平以下时,血红蛋白的不饱和程度相对较低,直到或除非氧分压达到血液在氧气利用组织中通常遇到的水平:然后血红蛋白就会很容易地脱离它。因此,在屏住呼吸,或疾病,或在海拔高度,肺泡氧分压在离开肺的血液中血红蛋白饱和度急剧下降之前可接近正常值的一半;当氧压降低近三分之二时,饱和度本身不会减半。因此,血红蛋白的特性保护氧气供应免受呼吸中断或大气中氧气短缺的影响,同时促进其在身体周围的卸载。

血红蛋白和氧气的结合较弱,如果周围的氧气压力较低,可以从血液中吸出氧气;事实上,真空将从血液样本中提取所有氧气。当血液流经使用氧气进行新陈代谢的组织的毛细血管时,组织细胞中的低氧压力从其与血红蛋白的结合中吸取氧气,气体流入细胞。由此产生的静脉血含氧量低于其全氧饱和度,血红蛋白部分“脱氧”。这种血红蛋白没有饱和血红蛋白的鲜红色,而是更蓝。因此,传统上动脉血是红色的,静脉血是蓝色的。在里面发绀由于血液缺氧,组织呈蓝色。

血红蛋白也可以与二氧化碳形成氨基氨基血红蛋白,这是这种气体在体内传播的一种方式。这两种气体与血红蛋白有复杂的化学作用。在代谢组织时二氧化碳进入血液后,它与血红蛋白结合导致对氧气的亲和力减弱,氧气被分离并进入细胞。相反的情况发生在肺部。温度也有类似的影响:如果局部温度升高,氧合血红蛋白更容易分裂。这两种机制都有助于将气体交换与不断变化的活动相匹配。

红细胞也含有2,3-二磷酸甘油酯(DPG),一种增加血红蛋白释放氧气的可能性的物质。在运动和高海拔地区,DPG增加,有利于组织供氧。不幸的是,这个过程需要几个小时。储存的血液失去了其DPG,因此输血的效果不如新鲜血液,尽管有一些方法可以恢复DPG。

虽然血红蛋白是使血红蛋白分子与氧结合的基本部分,但决定血红蛋白与氧结合或亲和力的是四个珠蛋白分子。珠蛋白是用希腊字母识别的,而且已经发现了大量的珠蛋白,其中许多与血液疾病有关。健康的成年人有两个a珠蛋白和两个b珠蛋白。胎儿有两个a球蛋白和两个g球蛋白。因此,胎儿血红蛋白比成人血红蛋白对氧气有更强的亲和力。当母体血液流经胎盘循环时,氧气通过胎盘屏障扩散到胎儿体内,由于两种血红蛋白之间的差异,胎儿提取的氧气比例较高。这种寄生的成功显然对胎儿有利。出生后,胎儿血红蛋白慢慢地被成人血红蛋白所取代。

在健康人体内,血红蛋白只在红细胞,血液中的红细胞。将血红蛋白限制在细胞内的优势是三倍的。首先,如果血红蛋白在溶液中是游离的,它会给血液一种糖浆状的稠度,心脏将无法迫使它足够快地通过毛细血管。第二,红细胞中的化学环境,包括例如DPG的存在,允许血红蛋白以最大效率吸收和释放氧气。第三,如果血红蛋白在溶液中是游离的,它将被排出并在肾脏中丢失。红细胞分解的患者,例如疟疾患者,将血红蛋白传递到尿液中,在尿液中分解为棕色色素甲基血红蛋白;因此,有一种疟疾被称为“黑水热”。

一些动物——前面提到的一些蠕虫——血液中确实含有携带自由氧的色素,但它们的分子大小是血红蛋白的40倍,因此它们不会被排出体外。据说有一种南极鱼既缺乏红细胞又缺乏血红蛋白,但它生活在寒冷的环境中,其新陈代谢和氧气需求必须非常低。

人类红细胞在血液中平均存活120天左右,然后它们变得脆弱并被分解,尤其是被脾脏和肝脏中的清除细胞分解。血红蛋白不会释放到血液中,而是立即分解成血红蛋白和珠蛋白。血红细胞又分裂成铁和琥珀色,铁可以形成化合物,作为血铁库的一部分,用于未来的血红蛋白合成。胆红素胆红素与血液中的白蛋白结合,这种结合分子的大尺寸阻止了它在肾脏中的排泄。相反,胆红素会进入肝脏,然后在肾脏中排泄胆汁当它到达肠道时,受到细菌群的作用,形成棕色色素stercobilinogen.大多数固醇胆素原出现在粪便中,赋予粪便特有的颜色(但没有气味),其余的则被重新吸收到血液中。其中一部分在胆汁中循环,但大部分,现在称为尿胆素原,是通过尿液排出的。因此,血红蛋白不仅提供了血液的颜色,而且它的分解产物在很大程度上决定了血浆、胆汁、粪便和尿液的颜色。黄疸是由于血液和组织中胆红素过多。

有许多疾病是由异常血红蛋白引起的。在所有这些疾病中,分子中的血红蛋白部分是异常的。血红蛋白不仅不能与氧正常结合,而且由于血红蛋白是红细胞结构的一个组成部分,这些细胞可能会变形。例如镰状细胞病,红细胞变得僵硬、变形,更容易分解,导致贫血。另一种常见疾病是地中海贫血b-血红蛋白链的合成存在缺陷。较不常见的情况是胎儿血红蛋白在出生后很长时间内持续存在,以及与血红蛋白(如DPG)相关的酶异常,这些酶会影响其对氧的亲和力。

约翰Widdicombe


另请参阅贫血症;;输血;二氧化碳;发绀;黄疸;氧气;呼吸

血红蛋白

的观点 更新2018年6月11日

血红蛋白

血红蛋白是由红血球中的两个亚基(α和β)组成的蛋白质。蛋白质的功能是收集氧气并将其分配到全身。

正如铁分子一样,α和β亚基都需要存在以获取氧气。事实上,正是铁的存在赋予了红细胞独特的颜色,从而激发了红细胞的名字。

铁的存在使血红蛋白能够交替地结合氧和铁二氧化碳.当血液通过无数的渗透肺部的微小通道被泵送时,氧气可以通过通道的膜扩散到通道内含有红细胞的液体。在那里,氧气与含铁的血红蛋白结合。含氧的红细胞从肺部排出,在全身循环,将氧气输送到细胞中。

一旦血红蛋白释放出氧气,空出的结合位点就能够结合二氧化碳以及其他细胞代谢的废物。这一过程对于维持身体的适当平衡至关重要。如果不允许累积,这些产品将达到有毒浓度。血红蛋白结合的二氧化碳被输送回肺部,在那里从红细胞中释放出来并过期。完成这个循环后,曾经老化的空位铁可以与另一个氧分子结合。

血红蛋白的亚基和亚基是由不同的基因编码的。正常情况下,一个个体有4个α编码基因和2个β编码基因。尽管基因的数量不同,但蛋白质的生产是协调的,因此在红细胞生产过程中产生的亚单位数量完全相同。这些亚基被整合到正在发育的血细胞中,并在细胞的数天至数周寿命中一直存在。

对大多数人来说,血红蛋白本身和编码亚基的基因都是不变的。这方面似乎可以排除常规使用血红蛋白作为工具来鉴定某人在法医调查。然而,在人们镰状细胞病(形状异常的红细胞不能轻易通过所有血管,导致缺氧)和地中海贫血(一组相关疾病,血红蛋白生成量低)变异的血红蛋白基因是疾病的根源,现在可以在常规的分子生物学测试程序中检测到,如基因测序(确定组成基因的碱基顺序)。

作为血液的组成部分,血红蛋白可以成为法医调查的一个重要方面,特别是帮助发现被称为非法行为血液兴奋剂在运动中,以及在帮助确定血液样本是否来自血液异常的人,例如镰状细胞病

除了引起镰状细胞性贫血和地中海贫血的众所周知的血红蛋白疾病外,还有几百种其他形式的异常血红蛋白。这些表格通常不会对人造成伤害,但可以用专门的分子检测技术检测出来,因此在法医上很有用。

对于犯罪或事故现场的血迹,血红蛋白含量的测定有助于指示一个人的大致年龄和性别。血红蛋白含量的测定方法不如血红蛋白紊乱复杂。血细胞在自动血液分析仪中被分解以释放血红蛋白。当暴露于含氰化物的化合物时,游离血红蛋白结合氰化物。所得化合物(氰基高铁血红蛋白)特异性地吸收540纳米波长的光,从而可以测定血红蛋白的量。血红蛋白的正常范围(以克每分升表示;一分升为100毫升)为17- - - - - -新生儿22岁,11岁- - - - - -儿童13岁,14岁- - - - - -成年男性18岁,12岁- - - - - -16对于成年女性,作为几个例子。虽然血样的血红蛋白含量测定本身并不确定,但它可以成为另一个有用的法医证据。

当血液中的血红蛋白或红细胞水平较低时,如上述镰状细胞性贫血和地中海贫血的病例,患者被描述为贫血。贫血也可以由外伤或内部失血、营养缺乏或损害引起骨髓因此,血红蛋白分析可以提供有关被害人或嫌疑人健康的线索。

经常在高海拔地区生活或工作的人可能会遇到高于正常水平的血红蛋白,这是因为红细胞的生成增加了血液的最大化通过注入自己先前采集的红细胞,或注射能刺激身体增加红细胞供应的药物红血球素,通过血液兴奋剂,人为地提高了运动员的携氧能力。通过这种方法,我们可以找到运动员。

另请参阅;血友病

布莱恩·霍伊尔

血红蛋白

的观点 更新2018年6月27日

血红蛋白

作为…的组成部分在美国,血红蛋白是法医调查的一个重要方面,特别是在帮助检测体育运动中所谓的“血液兴奋剂”非法行为,以及帮助确定血液样本是否来自血液异常的人,例如镰状细胞病

血红蛋白是一种在红细胞中发现的由两个亚基(α和β)组成的蛋白质。蛋白质的功能是收集氧气并将其分配到全身。

正如铁分子一样,α和β亚基都需要存在以获取氧气。事实上,正是铁的存在赋予了红细胞独特的颜色,从而激发了红细胞的名字。

铁的存在使血红蛋白能够交替地结合氧和铁二氧化碳.当血液通过无数的渗透肺部的微小通道被泵送时,氧气可以通过通道的膜扩散到通道内含有红细胞的液体。在那里,氧气与含铁的血红蛋白结合。含氧的红细胞从肺部排出,在全身循环,将氧气输送到细胞中。

一旦血红蛋白释放出氧气,空出的结合位点就能够结合二氧化碳以及其他细胞代谢的废物。这一过程对于维持身体的适当平衡至关重要。如果不允许累积,这些产品将达到有毒浓度。血红蛋白结合的二氧化碳被输送回肺部,在那里从红细胞中释放出来并过期。完成这个循环后,曾经老化的空位铁可以与另一个氧分子结合。

血红蛋白的亚基和亚基是由不同的基因编码的。正常情况下,一个个体有4个α编码基因和2个β编码基因。尽管基因的数量不同,但蛋白质的生产是协调的,因此在红细胞生产过程中产生的亚单位数量完全相同。这些亚基被整合到正在发育的血细胞中,并在细胞的数天至数周寿命中一直存在。

对大多数人来说,血红蛋白本身和编码亚基的基因都是不变的。这方面似乎可以排除常规使用血红蛋白作为工具来鉴定某人在法医调查。然而,在人们镰状细胞病(形状异常的红细胞不能轻易通过所有血管,导致缺氧)和地中海贫血(一组相关疾病,血红蛋白生成量低)突变血红蛋白基因这种疾病的根源可以通过现在常规的分子生物学检测程序,如基因检测排序(构成基因的碱基顺序已确定)。

如果从调查现场采集的血样中含有突变的血红蛋白基因,例如,在嫌疑人的血样中发现相同的突变可能是有力的,尽管不是明确的,证据把嫌疑犯绑到犯罪现场。

除了引起镰状细胞性贫血和地中海贫血的众所周知的血红蛋白疾病外,还有几百种其他形式的异常血红蛋白。这些表格通常不会对人造成伤害,但可以用专门的分子检测技术检测出来,因此在法医上很有用。

在犯罪或事故现场的血迹中,测定血红蛋白的含量有助于判断一个人的年龄和性别。测定血红蛋白含量的方法不象测定血红蛋白紊乱那么复杂。血细胞在自动血液分析仪中被分解释放出血红蛋白。一旦接触到含氰化物的化合物,游离的血红蛋白就会与氰化物结合。由此产生的化合物(氰基高铁血红蛋白)专门吸收540纳米波长的光,允许测定血红蛋白的数量。血红蛋白的正常范围(以克/分升表示;1分升等于100毫升)是17- - - - - -新生儿22岁,11岁- - - - - -儿童13岁,14岁- - - - - -成年男性18岁,12岁- - - - - -16对于成年女性,作为几个例子。虽然血样的血红蛋白含量测定本身并不确定,但它可以成为另一个有用的法医证据。

当血液中的血红蛋白或红细胞水平较低时,如上述镰状细胞性贫血和地中海贫血的病例,患者被描述为贫血。贫血也可以由外伤或内部失血、营养缺乏或损害引起骨髓因此,血红蛋白分析可以提供有关被害人或嫌疑人健康的线索。

经常在高海拔地区生活或工作的人可能会遇到高于正常水平的血红蛋白,这是因为红血球的生成量增加,以最大限度地提高血液的携氧能力。运动员通过血液兴奋剂注入自己先前采集的红血球,人为地提高了这一能力,或注射能刺激机体增加红细胞供应的药物红景天,都可以通过这种方法找到答案。

另请参阅

血红蛋白

的观点 更新2018年5月23日

血红蛋白


血红蛋白是一种含铁的蛋白质,存在于几乎所有脊椎动物和许多动物的血液中无脊椎动物.它将氧气从动物的肺或鳃输送到组织中多肽链条,每个链条都以特定的方式包裹着血红素基,构成血红蛋白分子。原子中的铁亚铁状态(铁2+坐在血红素的中间。铁的血红蛋白(Fe)3+)不能结合氧气。

血红蛋白的多肽链有两种;在成年人的血红蛋白中,HbA,它们被命名为αβ,并写入HbA的子单元结构α2β2这个α链包含141氨基酸残留物,β链146。在动物界的大部分地方,血红蛋白的亚单位结构都是相同的:两种多肽同一种,共141个氨基酸还有两个146个残基。然而,多肽的氨基酸序列(一级结构)是依赖于物种的。亲缘关系密切的动物在这些氨基酸序列上表现出较少的差异。的αβ例如,人类血红蛋白链与鸡血红蛋白链分别有35和45处不同。人与马之间αβ至于黑猩猩和人类,他们的血红蛋白是相同的。

在一个特定的动物体内通常有几种血红蛋白。例如,在成人中,HbA (α2δ2)占血红蛋白总量的98%,而HbA2α2δ2),剩下的2%。多肽链δ具有与蛋白质相同的氨基酸数量β链,但序列有10处不同。第三种人类血红蛋白,胎儿血红蛋白或称HbF (α2γ2),占新生儿总血红蛋白的80%以上,但在出生后一年内迅速消失。氨基酸序列γβ146个残基中有39个存在不同的链。在生命的胚胎阶段还存在其他类型的人类血红蛋白。

血红蛋白分子的每个多肽链卷曲成几个螺旋节段(多肽链的二级结构),这些螺旋节段与非螺旋节段相连。缠绕的螺旋体紧紧地包裹着血红素群,产生一个紧密的亚基(三级结构)。这四个亚基被压缩成一个55埃(2.17)的近乎球形的包体(四元结构)×107英寸直径。

血红蛋白中的每一种亚铁都为O提供一个结合位点2.因此,一个血红蛋白分子有能力与四个氧分子结合。血红蛋白以合作的方式与氧结合;一个结合位点的占据增强了分子中另一个结合位点对氧的亲和力。因此,血红蛋白的氧合曲线(见图1),血红蛋白与氧的部分饱和度显示为肺泡氧分压的函数,开始缓慢上升,然后急剧上升,直到趋于稳定并趋于统一(100%饱和)。在相对较小的氧分压区间内,氧合曲线的陡升使血红蛋白成为氧气的有效运输工具。

另见初级结构;第四纪结构;二级结构;三级结构;转运蛋白

n . m . Senozan

参考书目

迪克森,R. E.和盖斯,I.(1983)。血红蛋白:结构、功能与进化。加州门洛帕克:本杰明/卡明斯。

霍顿,H.R.;莫兰,L.A.;奥克斯,R.S.;罗恩,J.D.;和斯克里姆杰,K.G.(2002)。生物化学原理,第3版。上马鞍河,NJ: Prentice Hall。

血红蛋白

的观点 更新2018年5月23日

血红蛋白一种广泛存在于动物体内的球状蛋白质,作为血液中的氧气载体。脊椎动物的血红蛋白由两对多肽链组成,称为α-链和β-链珠蛋白蛋白质),每条链折叠起来提供一个结合位点哈姆组四个血红素基团中的每一个都结合一个氧分子形成oxyhaemoglobin.在缺氧的组织中发生解离:氧气被释放,血红蛋白被重组(参见玻尔效应;haemoglobinic酸;氧解离曲线)。血红素基团还结合其他无机分子,包括一氧化碳(形式羧血红蛋白)。在脊椎动物中,血红蛋白包含在红细胞中(红细胞)。

血红蛋白

的观点 更新2018年6月08

血红蛋白(血红蛋白一个结合蛋白一种以松散、易逆转的方式结合分子氧的色素,在许多动物群体中用作呼吸色素,尤其是脊椎动物。每个血红蛋白分子都是四聚体(参见二聚体)四人行在低等动物中,血红蛋白自由地存在于血浆中,但在脊椎动物中,它被限制在特殊血细胞的表面上红细胞

血红蛋白

的观点 更新2018年5月23日

血红蛋白红色的蛋白质出现在红细胞(红色-(细胞)脊椎动物的。它通过与氧气结合形成氧血红蛋白,将氧气输送到身体的所有细胞。氧气附着在血液的血红素部分蛋白质,其中含有铁;珠蛋白部分是球状的蛋白质

血红蛋白

的观点 更新2018年6月08

血红蛋白(血红蛋白红色的哈姆‐含蛋白质红色细胞负责氧气和二氧化碳在血液中。因为血红素包含在美国,由于缺铁,血红蛋白缺乏,向组织输送的氧气受损贫血症

血红蛋白

的观点 更新2018年5月29日

何·莫·格洛·宾/ˈhēməˌglō垃圾箱/ (英国人。海·莫·格洛·宾•n。生物化学。一种红色蛋白质,负责在脊椎动物血液中运输氧气。它的分子由四个亚基组成,每个亚基包含一个与血红素结合的铁原子。

血红蛋白

的观点 更新2018年5月8日

血红蛋白

血红蛋白包含在红血球(红血球)中,赋予血液特有的颜色。它的作用是将氧气从肺部输送到组织。血红蛋白的浓度很容易通过在适当的溶液中稀释血液,并在电子仪器中测量当血液通过该溶液时吸收了多少光来测量。在称为贫血的情况下,血液中的血红蛋白含量减少;在红细胞增多症中,红细胞增多。

欧内斯特·博特勒

(参见:人;铁